Desvelan el mecanismo que activa la proteína Vip3A para desarrollar biopesticidas más efectivos

Un equipo de investigación de la Universitat de València-ERI Biotecmed, junto con investigadoras e investigadores del Centro de Investigaciones Biológicas (CIB) del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) y el CIBER de enfermedades raras CIBERERE-ISCIII, han mostrado, por primera vez, la estructura de la proteína insecticida Vip3Aa, así como los cambios sufridos para pasar de su conformación inactiva (protoxina) a su conformación activa (toxina). Los resultados de este trabajo han sido publicados en la revista Nature Communications.

Vip3Aa es una proteína insecticida secretada por la bacteria Bacillus thuringiensis que presenta una potente acción frente a un amplio espectro de insectos lepidópteros. Hoy en día, se utiliza tanto en cultivos ecológicos y convencionales como biopesticidas de pulverización (insecticidas Bt), así como en cultivos transgénicos protegidos contra el ataque de insectos (cultivos Bt). Sin embargo, se desconocía el mecanismo por el que Vip3Aa inducía su acción insecticida.

“Nuestra aportación ayuda a comprender cómo actúan las proteínas Vip3 a la hora de destruir las células epiteliales del intestino medio de las larvas de los insectos, que conducen finalmente a su muerte”, explican Joan Ferré y Yolanda Bel, investigadores de la Universitat de València (UV).

Este trabajo presenta un punto de inflexión en el estudio de la acción insecticida de Vip3Aa y abre la puerta al desarrollo de nuevas aplicaciones biotecnológicas, como la ingeniería de proteínas, que permita producir proteínas insecticidas más estables y con mayor actividad para el control de plagas de la agricultura.

“Hay que destacar que esta es la primera estructura de una proteína, a resolución atómica, obtenida mediante crio-microscopía electrónica en la Universitat de València, una nueva técnica que se abre paso y que tiene mucho que ofrecer junto con la cristalografía”, comenta Patricia Casino, investigadora ‘Ramón y Cajal’ de la Universitat de València.

Estudio Estructural de la proteína Vip3A

El estudio realizado permite mostrar la estructura de la proteína insecticida Vip3Aa, así como los cambios sufridos para pasar de su conformación inactiva (protoxina) a su conformación activa (toxina).

El estudio estructural llevado a cabo demuestra que la protoxina es un tetrámero de aspecto piramidal, donde la región N-terminal protrude y forma un haz de hélices retorcidas y la región C-terminal se extiende en dirección opuesta dando un aspecto ramificado. La protoxina presenta un sitio de corte expuesto al solvente que es reconocido por proteasas, las cuales producirán un corte que facilitará la conversión de protoxina en toxina. Este proceso conlleva una reestructuración dramática de la región N-terminal y da lugar a la formación de un entrelazado (coiled-coil) paralelo de cuatro hélices con aspecto de aguja. Esta aguja, de casi 160 Å, tiene una longitud suficiente como para penetrar en la membrana del insecto y contribuir al efecto tóxico. Aunque desde hacía tiempo se sabía que las proteínas de la familia Vip3 se encontraban en solución en forma de tetrámero, nunca antes se había tenido una visión estructural de los cambios que conducían de la forma de protoxina a la forma activada. Así, ahora se comprende cómo actúan las proteínas Vip3 para destruir las larvas de los insectos. Este trabajo permitirá el desarrollo de nuevas aplicaciones biotecnológicas para producir insecticidas más estables para el control de plagas en la agricultura.

Referencia bibliográfica

Núñez-Ramírez R, Huesa J, Bel Y, Ferré J, Casino P* and Arias-Palomo* E. Molecular architecture and activation of the insecticidal protein Vip3Aa from Bacillus thuringiensis. doi: 10.1038/s41467-020-17758-5.

Fuente: UV







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