El grupo de investigación en Materiales Inorgánicos Funcionales (FUNIMAT) del Instituto de Ciencia Molecular (ICMol) de la Universitat de València (UV), ha desarrollado una nueva estrategia sintética para diseñar materiales porosos capaces de modificar su estructura de forma controlada en respuesta a moléculas del entorno.
El desarrollo se origina en la ERC LIVINGPORE, liderada por Carlos Martí Gastaldo, director del grupo y profesor del Departamento de Química Inorgánica de la UV y propone una plataforma modular basada en aminoácidos sintéticos que combina estabilidad química con capacidad adaptativa, dos propiedades difíciles de integrar en este tipo de materiales.
El estudio, publicado en la revista Chem, introduce una nueva familia de estructuras cristalinas llamadas MUV-X (Materials of Universitat de València), donde X identifica el aminoácido usado. Estos materiales están construidos a partir de péptidos modificados y centros metálicos de zinc. Estas arquitecturas forman parte de los llamados materiales metal-orgánicos porosos (MOFs), sólidos con cavidades internas capaces de alojar moléculas pequeñas.
Algunos MOFs presentan flexibilidad estructural, lo que les permite modificar el tamaño o la forma de sus poros en respuesta a las moléculas con las que interactúan. Sin embargo, integrar este comportamiento dinámico sin comprometer la estabilidad química del material ha sido uno de los principales retos en el desarrollo de este tipo de arquitecturas porosas. El ICMol ha abordado este problema inspirándose en cómo funcionan las proteínas, donde regiones rígidas conviven con segmentos flexibles que permiten cambios conformacionales reversibles sin pérdida de integridad estructural.
“Las proteínas son capaces de adaptarse a su entorno manteniendo su integridad estructural. Nuestro objetivo era trasladar ese equilibrio entre rigidez y flexibilidad al diseño de materiales sintéticos”, explica Carlos Martí-Gastaldo, responsable del equipo FUNIMAT.
Siguiendo esta idea, el grupo de investigación diseñó conectores moleculares basados en aminoácidos modificados con unidades químicas llamadas pirazoles. Estas permiten construir cadenas metálicas rígidas que actúan como elementos estructurales, mientras que el esqueleto peptídico introduce movilidad controlada. Según los autores, esta combinación permite integrar robustez y adaptabilidad dentro de un mismo material.
El estudio demuestra que la naturaleza del aminoácido empleado determina la arquitectura final del material. Utilizando alanina, los investigadores obtuvieron una red tridimensional (MUV-A), mientras que aminoácidos con cadenas laterales más voluminosas, como fenilalanina o tirosina, conducen a estructuras bidimensionales apiladas (MUV-F y MUV-Y).
Además de controlar la forma del material, el tipo de aminoácido también modula su comportamiento frente a moléculas externas. “La identidad del aminoácido no solo define la estructura final, sino también cómo responde el material frente a moléculas externas”, señala Natalia M. Padial, coautora del estudio.
Respuesta selectiva a disolventes
Los experimentos muestran que algunos de estos materiales pueden reorganizar su estructura al interactuar con determinados disolventes, modificando el tamaño y la forma de sus poros. En particular, el material tridimensional MUV-A presenta una elevada flexibilidad estructural, capaz de expandirse o contraerse dependiendo del huésped alojado en sus poros. En contraste, las versiones laminares muestran respuestas más selectivas, gobernadas por interacciones específicas como enlaces de hidrógeno o contactos aromáticos.
La combinación de experimentos estructurales y simulaciones computacionales permitió identificar los mecanismos que gobiernan estas transformaciones, basados en la interacción entre las moléculas alojadas y el esqueleto peptídico del material.
Uno de los aspectos destacados del trabajo es la estabilidad alcanzada. A diferencia de la gran mayoría de materiales basados en péptidos, que suelen degradarse fácilmente en agua o perder su estructura tras eliminar el disolvente, estas nuevas redes mantienen su cristalinidad y porosidad incluso en condiciones ácidas, básicas o hidrotermales moderadas.
Hacia materiales porosos programables
Según el estudio, esta estrategia abre nuevas posibilidades para diseñar materiales porosos en los que la respuesta estructural pueda programarse mediante la elección del aminoácido.
“Esta estrategia nos permite diseñar materiales simultáneamente flexibles y robustos, en los que podemos definir con precisión el entorno químico del poro a partir de la elección del aminoácido. Es un paso importante hacia plataformas porosas cuya respuesta estructural puede programarse de forma racional en función de la molécula que queremos reconocer”, señala Víctor Carratalá, coautor del estudio.
Los investigadores apuntan a que estos materiales podrían tener aplicaciones futuras en reconocimiento molecular, separación selectiva de enantiómeros o activación química de moléculas quirales, gracias a la combinación de estabilidad y adaptabilidad.
Referencia bibliográfica
Carratalá, V. et al. Synthetic Amino Acids for Programming Adaptive Response in Pyrazolate Peptide Frameworks. Chem (2026). DOI.
Fuente: UV